雖然SPR本身不是一種純化技術，但它在純化工藝開發，特別是親和層析的開發和優化中扮演著關鍵角色。SPR能夠實時、無標記地測量生物分子間（如抗原-抗體、受體-配體）的相互作用動力學，即結合速率常數（ka）和解離速率常數（kd），并由此計算親和力（KD）。在開發免疫親和層析或其它基于生物特異性相互作用的純化方法時，SPR可以用于篩選高親和力的抗體或配體，并優化洗脫條件（如確定能有效解離復合物的pH或競爭劑濃度），從而指導高效親和純化策略的設計。蛋白分離純化技術在農業和食品領域也有廣泛應用。漢南區抗體蛋白分離純化基礎概念

鹽析法是蛋白粗提的經典技術，基于“鹽溶與鹽析”原理實現蛋白分離。蛋白質在低鹽濃度溶液中溶解度隨鹽濃度升高而增加（鹽溶），當鹽濃度達到一定閾值后，溶解度反而下降并析出（鹽析）。常用鹽類為硫酸銨，因其溶解度大、溫度系數小、對蛋白活性影響小且價格低廉。通過調節硫酸銨飽和度，可使不同蛋白依次析出，例如高飽和度硫酸銨可沉淀大分子球蛋白，低飽和度則沉淀小分子白蛋白。鹽析后需通過透析或脫鹽柱去除鹽分，避免影響后續純化步驟。北京抗體蛋白分離純化技術親水性和疏水性分離技術可用于特殊蛋白的純化。

動態光散射通過測量溶液中蛋白質分子布朗運動引起的激光散射光波動來估算其流體力學半徑分布。在純化中，DLS可用于快速評估樣品單分散性：一個單分散的峰表明蛋白質處于均一、未聚集的狀態，這對于結構生物學研究至關重要；而多分散的峰則提示存在聚集體或降解片段，需要進一步優化純化條件。純化具有生物活性的多亞基蛋白質復合物，其挑戰在于維持各亞基的正確化學計量比和整體結構的完整性。策略上常采用溫和的細胞裂解方法，并在緩沖液中添加穩定劑。親和標簽可融合于其中一個亞基上，通過一步親和純化拉下整個復合物，再結合凝膠過濾層析分離完整復合物與游離亞基或亞復合物。

從實驗室級別（毫克級）的工藝開發到工業生產（克/千克級）的放大，并非簡單的幾何尺寸放大，而是一個復雜的工程學挑戰。放大過程中，流體動力學參數會發生改變。維持線性流速和柱床高度不變是常見策略，但柱直徑的增大會導致壁效應和流動不均一。同樣，在細胞破碎中，從超聲探頭放大到連續流高壓勻質機，需要優化壓力、循環次數等參數以保持相同的破碎效率。傳質、熱交換和剪切力等問題在放大后會變得明顯。因此，在實驗室階段就需要使用可放大的技術和設備（例如，避免使用無法放大的硫酸銨沉淀），并系統地研究關鍵工藝參數（CPP）對關鍵質量屬性（CQA）的影響，確保產品質量在放大過程中保持一致。蛋白質的分離純化技術是分子生物學的重要組成部分。

疏水相互作用層析基于蛋白質表面疏水貼片的差異進行分離。在高鹽濃度條件下，蛋白質表面的水化層被破壞，暴露出疏水區域，與介質上的疏水配基（如苯基、丁基）結合。隨后通過逐步降低鹽濃度，疏水性較弱的蛋白質較早被洗脫。HIC特別適用于在離子交換后，去除疏水性強的雜質或蛋白質聚集體，是純化過程中一個重要的正交純化手段，能有效提高較終產品的純度。凝膠過濾層析，又稱尺寸排阻層析，其分離原理是基于蛋白質分子的流體力學半徑。介質是由多孔凝膠顆粒組成，不同大小的孔洞只允許小于其孔徑的分子進入。大分子因無法進入孔內，直接隨流動相流出色譜柱；小分子可進入大部分孔洞，流徑長，保留時間長。因此，蛋白質按從大到小的順序被洗脫。該技術主要用于脫鹽、緩沖液交換、以及較終精純階段去除聚集體和降解片段，同時能估算蛋白質的表觀分子量。實驗設計中的誤差可能導致蛋白分離純化的失敗。江西膜蛋白分離純化基礎概念

蛋白分離純化需要避免樣品的降解和非特異性吸附。漢南區抗體蛋白分離純化基礎概念

冷凍電鏡技術，特別是單顆粒分析，對蛋白質樣品的單分散性要求極高。樣品中必須盡可能避免聚集體、降解產物或構象不均一的存在，否則會嚴重影響二維分類和三維重構的分辨率。因此，用于冷凍電鏡的蛋白質通常需要經過極其精細的純化（如多次凝膠過濾）和嚴格的DLS、負染電鏡篩選。對于療愈用蛋白質（尤其是哺乳細胞系統表達的），下游純化工藝必須具備驗證過的病毒清理/滅活能力，這是藥品監管的強制要求。特定的純化步驟，如低pH孵育、去垢劑處理、納米過濾以及某些層析步驟（如陰離子交換），被證實能有效滅活或去除可能潛在的病毒污染物，確保產品的生物安全性。漢南區抗體蛋白分離純化基礎概念

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